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Actualizado el 2026-07-21. Las cifras y descripciones siguen la literatura publicada, no el material promocional.
=== Farmacodinámica === Los SERMs son agonistas parciales competitivos del RE. Diferentes tejidos tienen diferentes grados de sensibilidad a la actividad de los estrógenos endógenos, por lo que los SERMs producen efectos estrogénicos o antiestrogénicos dependiendo del tejido en cuestión, así como del porcentaje de actividad intrínseca (AI) del SERM. Un ejemplo de un SERM con una IA elevada y, por tanto, con efectos principalmente estrogénicos es el clorotrianiseno, mientras que un ejemplo de un SERM con una IA baja y, por tanto, con efectos principalmente antiestrogénicos es el etamoxitrifetol. Los SERM como el clomifeno y el tamoxifeno se encuentran comparativamente más en el medio en cuanto a su IA y su equilibrio de actividad estrogénica y antiestrogénica. El raloxifeno es un SERM más antiestrogénico que el tamoxifeno; ambos son estrogénicos en el hueso, pero el raloxifeno es antiestrogénico en el útero mientras que el tamoxifeno es estrogénico en esta parte del cuerpo.
Fuentes: es.wikipedia.org
Los SERM actúan sobre el receptor de estrógenos (RE), que es un activador transcripcional intracelular dependiente de ligando y pertenece a la familia de los receptores nucleares. Se han identificado dos subtipos diferentes de RE, ERα y ERβ. El ERα se considera el principal medio donde se transducen las señales de estrógeno a nivel transcripcional y es el ER predominante en el aparato reproductor femenino y las glándulas mamarias, mientras que el ERβ se encuentra principalmente en las células endoteliales vasculares, el hueso y el tejido prostático masculino. Se sabe que la concentración de ERα y ERβ es diferente en los tejidos durante el desarrollo, el envejecimiento o el estado de enfermedad[. Muchas características son similares entre estos dos tipos, como el tamaño (~600 y 530 aminoácidos) y la estructura. ERα y ERβ comparten aproximadamente el 97% de la identidad de secuencia de aminoácidos en el dominio de unión al ADN y alrededor del 56% en el dominio de unión al ligando. La principal diferencia de los dominios de unión al ligando viene determinada por Leu-384 y Met-421 en ERα, que se sustituyen por Met-336 e Ile-373, respectivamente, en ERβ. La variación es mayor en el extremo N-terminal entre ERα y ERβ. El dominio de unión al ADN consta de dos subdominios. Uno con una caja proximal que participa en el reconocimiento del ADN, mientras que el otro contiene una caja distal responsable de la dimerización del dominio de unión al ADN dependiente del ADN.
Fuentes: es.wikipedia.org
La secuencia de la caja proximal es idéntica entre ERα y ERβ, lo que indica una especificidad y afinidad similares entre los dos subgrupos. Las proteínas globulares del dominio de unión al ADN contienen ocho cisteínas y permiten una coordinación tetraédrica de dos iones de zinc. Esta coordinación hace posible la unión del RE a los elementos de respuesta a estrógenos. El dominio de unión al ligando es una estructura globular de tres capas formada por 11 hélices y contiene un bolsillo para el ligando natural o sintético. Los factores que influyen en la afinidad de unión son principalmente la presencia de una fracción fenólica, el tamaño y la forma molecular, los dobles enlaces y la hidrofobicidad. El posicionamiento diferencial de la hélice 12 de la función activadora 2 (AF-2) en el dominio de unión al ligando por parte del ligando unido determina si el ligando tiene un efecto agonista o antagonista. En los receptores unidos al agonista, la hélice 12 se sitúa adyacente a las hélices 3 y 5. Las hélices 3, 5 y 12 juntas forman una superficie de unión para un motivo de caja NR contenido en coactivadores con la secuencia canónica LXXLL (donde L representa leucina o isoleucina y X es cualquier aminoácido). Los receptores no ligados (apo) o ligados a ligandos antagonistas apartan la hélice 12 de la superficie de unión LXXLL, lo que conduce a la unión preferente de un motivo más largo rico en leucina, LXXXIXXX(I/L), presente en los corepresores NCoR1 o SMRT. Además, algunos cofactores se unen al ER a través de los terminales, el sitio de unión al ADN u otros sitios de unión.
Fuentes: es.wikipedia.org
Agonistas completos (agonistas en todos los tejidos), como la hormona endógena natural estradiol. Agonistas/antagonistas mixtos (agonistas en algunos tejidos y antagonistas en otros), como el tamoxifeno (un SERM). Antagonistas puros (antagonistas en todos los tejidos), como el fulvestrant. Se sabe que los SERM estimulan las acciones estrogénicas en tejidos como el hígado, los huesos y el sistema cardiovascular, pero también se sabe que bloquean la acción de los estrógenos allí donde la estimulación no es deseable, como en las mamas y el útero. Esta actividad agonista o antagonista provoca diversos cambios estructurales en los receptores, lo que da lugar a la activación o represión de los genes diana de los estrógenos. Los SERM interactúan con los receptores mediante su difusión en las células y su unión a las subunidades ERα o ERβ, lo que da lugar a la dimerización y los cambios estructurales de los receptores. Esto facilita la interacción de los SERM con los elementos de respuesta a estrógenos, lo que conduce a la activación de genes inducibles por estrógenos y a la mediación de los efectos estrogénicos. La característica única de los SERM es su actividad selectiva en tejidos y células.
Fuentes: es.wikipedia.org
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